Просмотр кода страницы Аминотрансфераза аминокислот с разветвлённой цепью

{{Infobox enzyme
| Name = Аминотрансфераза аминокислот с разветвлённой цепью
| EC_number = 2.6.1.42
| CAS_number = 9054-65-3
| IUBMB_EC_number = 2/6/1/42
| GO_code = 
| image = 4whx.jpg
| width = 270
| caption = Аминотрансфераза аминокислот с разветвлённой цепью, гексамер из ''[[Burkholderia pseudomallei]]''.
}}

'''Аминотрансфераза аминокислот с разветвлённой цепью''' также '''трансаминаза разветвлённых аминокислот''' ({{lang-en|'''Branched-chain amino acid aminotransferase'''}}, сокр. '''BCAT''') — [[Ферменты|фермент]] (КФ [https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.6.1.42 2.6.1.42]), из семейства [[аминотрансферазы]] (класс [[трансферазы]]), катализирующий обратимую реакцию трансаминирования [[BCAA|аминокислот с разветвлённой цепью]] (BCAA) до соответствующих разветвлённых α-кетокислот. Схема реакций:

:: L-[[лейцин]] + 2-[[Альфа-кетоглутаровая кислота|оксоглутарат]] <math>\rightleftharpoons</math> 4-метил-2-оксопентаноат + L-[[глутамат]]
:: L-[[изолейцин]] + 2-оксоглутарат <math>\rightleftharpoons</math> 3-метил-2-оксопентаноат + L-глутамат
:: L-[[валин]] + 2-оксоглутарат <math>\rightleftharpoons</math> 3-метил-2-оксобутаноат + L-глутамат

В качестве [[Коферменты|кофермента]] используется [[Витамин B6|пиридоксаль-5'-фосфат]] (PLP). У человека обнаружены две [[Изоферменты|изоформы]] данного фермента — цитозольная (BCATc) и митохондриальная (BCATm).

Цитозольный изофермент (BCATc) у человека кодируется геном ''[https://www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?gene=BCAT1 BCAT1]'', который локализован на коротком плече (p-плече) [[12-я хромосома человека|12-й хромосомы]]<ref>{{Cite web|url=https://www.omim.org/entry/113520|title=OMIM Entry - * 113520 - BRANCHED-CHAIN AMINOTRANSFERASE 1; BCAT1|access-date=2023-12-11|archive-date=2023-11-17|archive-url=https://web.archive.org/web/20231117104254/https://www.omim.org/entry/113520|url-status=live}}</ref>. Митохондриальная изоформа (BCATm) кодируется геном — ''[https://www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?gene=BCAT2 BCAT2]'', расположенный на длинном плече (q-плече) [[19-я хромосома человека|19-й хромосомы]]<ref>{{Cite web|url=https://www.omim.org/entry/113530|title=OMIM Entry - * 113530 - BRANCHED-CHAIN AMINOTRANSFERASE 2; BCAT2|access-date=2023-12-11|archive-date=2023-11-21|archive-url=https://web.archive.org/web/20231121104527/https://omim.org/entry/113530|url-status=live}}</ref>.

Биологическая функция аминотрансферазы аминокислот с разветвлённой цепью заключается в катализе синтеза или деградации аминокислот с разветвлённой цепью — [[лейцин]]а, [[изолейцин]]а и [[валин]]а<ref>{{cite journal | vauthors = Hutson S | title = Structure and function of branched chain aminotransferases | journal = Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology | volume = 70 | pages = 175–206 | year = 2001 | pmid = 11642362 | doi = 10.1016/s0079-6603(01)70017-7 | isbn = 9780125400701 }}</ref>. У человека аминокислоты с разветвлённой цепью незаменимы и разрушаются под действием BCAT.

== Структура и выполняемые функции ==
У человека BCAT представляют собой гомодимеры, состоящие из двух доменов: малой субъединицы (остатки 1–170) и большой субъединицы (остатки 182–365). Эти субъединицы соединены короткой петлеобразной соединительной областью (остатки 171–181)<ref name="Conway_2002">{{cite journal | vauthors = Conway ME, Yennawar N, Wallin R, Poole LB, Hutson SM | title = Identification of a peroxide-sensitive redox switch at the CXXC motif in the human mitochondrial branched chain aminotransferase | journal = Biochemistry | volume = 41 | issue = 29 | pages = 9070–8 | date = July 2002 | pmid = 12119021 | doi = 10.1021/bi020200i }}</ref>. Обе субъединицы состоят из четырёх [[Альфа-спираль|альфа-спиралей]] и [[Бета-лист|бета-складчатого листа]]<ref name="Yennawar_2001">{{cite journal | vauthors = Yennawar N, Dunbar J, Conway M, Hutson S, Farber G | title = The structure of human mitochondrial branched-chain aminotransferase | journal = Acta Crystallographica Section D | volume = 57 | issue = Pt 4 | pages = 506–15 | date = April 2001 | pmid = 11264579 | doi = 10.1107/s0907444901001925 }}</ref>. Структурные исследования человеческих аминотрансфераз с разветвлённой цепью (hBCAT) показали, что пептидные связи в обеих изоформах являются транс-связями, за исключением связи между остатками Gly338-Pro339<ref name="Yennawar_2001" />. [[Активный центр фермента]] находится на границе раздела двух доменов<ref name="Yennawar_2001" />. Как и другие трансаминазные ферменты (а также многие ферменты других классов), BCAT используют для своей активности кофактор пиридоксаль-5'-фосфат (PLP). Было обнаружено, что PLP изменяет конформацию ферментов аминотрансфераз, фиксируя конформацию фермента через связь основания Шиффа (имина) в реакции между остатком лизина фермента и карбонильной группой кофактора<ref>{{cite journal | vauthors = Toney MD | title = Pyridoxal phosphate enzymology | journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics | volume = 1814 | issue = 11 | pages = 1405–6 | date = November 2011 | pmid = 21871586 | doi = 10.1016/j.bbapap.2011.08.007 | series = Pyridoxal Phosphate Enzymology }}</ref>. Это конформационное изменение позволяет субстратам связываться с карманом активного сайта ферментов.

=== Активный центр ===
Помимо связи с основанием Шиффа, PLP прикрепляется к активному сайту фермента посредством водородной связи с остатками Tyr-207 и Glu-237. Кроме того, атомы кислорода фосфорного остатка (-OPO<sub>3</sub><sup>4-</sup>) в молекуле PLP взаимодействуют с остатками Arg-99, Val-269, Val-270 и Thr-310<ref name="Yennawar_2001" />. BCAT млекопитающих имеют уникальный структурный CXXC-мотив (Cys-315 и Cys-318), чувствительный к окислителям<ref>{{cite journal | vauthors = Yennawar NH, Islam MM, Conway M, Wallin R, Hutson SM | title = Human mitochondrial branched chain aminotransferase isozyme: structural role of the CXXC center in catalysis | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 281 | issue = 51 | pages = 39660–71 | date = December 2006 | pmid = 17050531 | doi = 10.1074/jbc.M607552200 | doi-access = free }}</ref> и модулируемый посредством S-нитрозирования<ref name="Hull_2012">{{cite journal | vauthors = Hull J, Hindy ME, Kehoe PG, Chalmers K, Love S, Conway ME | title = Distribution of the branched chain aminotransferase proteins in the human brain and their role in glutamate regulation | journal = Journal of Neurochemistry | volume = 123 | issue = 6 | pages = 997–1009 | date = December 2012 | pmid = 23043456 | doi = 10.1111/jnc.12044 | s2cid = 206088992 | doi-access =  }}</ref>, посттрансляционной модификации, регулирующей передачу клеточного сигнала (клеточный сигналинг)<ref>{{cite journal | vauthors = Thomas DD, Jourd'heuil D | title = S-nitrosation: current concepts and new developments | journal = Antioxidants & Redox Signaling | volume = 17 | issue = 7 | pages = 934–6 | date = October 2012 | pmid = 22530975 | pmc = 3411337 | doi = 10.1089/ars.2012.4669 }}</ref>. Модификация этих двух остатков [[цистеин]]а путём окисления (''in vivo''/''vitro'') или титрования (''in vitro''), как было установлено, ингибирует активность фермента<ref name="Conway_2002" />, указывая на то, что мотив CXXC имеет решающее значение для оптимального фолдинга (сворачивания) и функционирования белка<ref name="El_Hindy_2014">{{cite journal | vauthors = El Hindy M, Hezwani M, Corry D, Hull J, El Amraoui F, Harris M, Lee C, Forshaw T, Wilson A, Mansbridge A, Hassler M, Patel VB, Kehoe PG, Love S, Conway ME | title = The branched-chain aminotransferase proteins: novel redox chaperones for protein disulfide isomerase--implications in Alzheimer's disease | journal = Antioxidants & Redox Signaling | volume = 20 | issue = 16 | pages = 2497–513 | date = June 2014 | pmid = 24094038 | pmc = 4026213 | doi = 10.1089/ars.2012.4869 }}</ref>. Чувствительность обоих изоферментов к окислению делает их потенциальными биомаркерами окислительно-восстановительной среды внутри клетки<ref name="Coles_2012">{{cite journal | vauthors = Coles SJ, Hancock JT, Conway ME | title = Differential redox potential between the human cytosolic and mitochondrial branched-chain aminotransferase | journal = Acta Biochimica et Biophysica Sinica | volume = 44 | issue = 2 | pages = 172–6 | date = February 2012 | pmid = 22107788 | doi = 10.1093/abbs/gmr103 | doi-access = free }}</ref>. Хотя мотив CXXC присутствует только в BCAT млекопитающих, было установлено, что окружающие его аминокислотные остатки высоко консервативны как в [[Прокариоты|прокариотических]], так и в [[Эукариоты|эукариотических]] клетках<ref name="Conway_2003">{{cite journal | vauthors = Conway ME, Yennawar N, Wallin R, Poole LB, Hutson SM | title = Human mitochondrial branched chain aminotransferase: structural basis for substrate specificity and role of redox active cysteines | journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics | volume = 1647 | issue = 1–2 | pages = 61–5 | date = April 2003 | pmid = 12686109 | doi = 10.1016/S1570-9639(03)00051-7 | series = 3rd International Symposium on Vitamin B6, PQQ, Carbonyl Catalysis and Quinoproteins }}</ref>. Conway, Yeenawar et al. обнаружили, что активный сайт млекопитающих содержит три поверхности: поверхность А (Phe-75, Tyr-207 и Thr-240), поверхность В (Phe-30, Tyr-141 и Ala-314) и поверхность С (Tyr-70, Leu-153 и Val-155, расположенные на противоположном домене), которые связываются с субстратом в результате Ван-дер-Ваальсовых взаимодействий с разветвлёнными боковыми цепями аминокислотных субстратов<ref name="Conway_2003" />.

== Изоферменты ==
=== Млекопитающие ===
BCAT у млекопитающих катализируют первый этап метаболизма аминокислот с разветвлённой цепью — обратимое трансаминирование с последующим окислительным декарбоксилированием продуктов трансаминирования: α-кетоизокапроата, α-кето-β-метилвалерата и α-кетоизовалерата до изовалерил-КоА, 3-метилбутирил-КоА и изобутирил-КоА, соответственно<ref name="Harper_1984">{{cite journal | vauthors = Harper AE, Miller RH, Block KP | title = Branched-chain amino acid metabolism | journal = Annual Review of Nutrition | volume = 4 | issue = 1 | pages = 409–54 | date = 1984-01-01 | pmid = 6380539 | doi = 10.1146/annurev.nu.04.070184.002205 }}</ref>. Данная реакция регулирует метаболизм аминокислот и является важным этапом в транспортировке азота по всему организму<ref>{{cite journal | vauthors = Bixel M, Shimomura Y, Hutson S, Hamprecht B | title = Distribution of key enzymes of branched-chain amino acid metabolism in glial and neuronal cells in culture | journal = The Journal of Histochemistry and Cytochemistry | volume = 49 | issue = 3 | pages = 407–18 | date = March 2001 | pmid = 11181743 | doi = 10.1177/002215540104900314 | doi-access = free }}</ref>. Аминокислоты с разветвлённой цепью (BCAA) повсеместно распространены во многих организмах, и составляют 35 % всех белков и 40 % аминокислот, необходимых всем млекопитающим<ref name="Harper_1984" />. BCAT млекопитающих представлены двумя изоформами: цитозольной (BCATc) и митохондриальной (BCATm). Изоформы имеют 58 % гомологии<ref name="D'Mello_2012">{{cite book | url = https://books.google.com/books?id=FBW1wCPqgG0C | title = Amino Acids in Human Nutrition and Health | last=D'Mello | first = J. P. Felix | name-list-style = vanc | date = 2012 | publisher = CABI | isbn = 978-1-84593-901-4 }}</ref>, но различаются по месту локализации и каталитической эффективности.

==== Цитозольная изоформа ====
Цитозольная изоформа аминотрансферазы аминокислот с разветвлённой цепью — менее распространённая из двух изоформ, встречающаяся в цитоплазме клеток млекопитающих почти исключительно в нервной системе<ref name="D'Mello_2012" />. Хотя BCATc экспрессируются только в нескольких тканях взрослого организма, они экспрессируются на высоком уровне во время [[Эмбриогенез человека|эмбриогенеза]]<ref name="Lin 48196–48205">{{cite journal | vauthors = Lin HM, Kaneshige M, Zhao L, Zhang X, Hanover JA, Cheng SY | title = An isoform of branched-chain aminotransferase is a novel co-repressor for thyroid hormone nuclear receptors | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 276 | issue = 51 | pages = 48196–205 | date = December 2001 | pmid = 11574535 | doi = 10.1074/jbc.M104320200  | doi-access = free }}</ref>. Цитозольная изоформа имеет более высокую скорость оборота, примерно в 2-5 раз быстрее, чем митохондриальная изоформа<ref name="Davoodi_1998">{{cite journal | vauthors = Davoodi J, Drown PM, Bledsoe RK, Wallin R, Reinhart GD, Hutson SM | title = Overexpression and characterization of the human mitochondrial and cytosolic branched-chain aminotransferases | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 273 | issue = 9 | pages = 4982–9 | date = February 1998 | pmid = 9478945 | doi = 10.1074/jbc.273.9.4982 | doi-access = free }}</ref>. Было установлено, что BCATc более стабильна, чем BCATm, что свидетельствует о наличии 2 сульфидных связей<ref name="Davoodi_1998" />. Цитозольный изофермент не теряет активности при титровании одной тиоловой группы<ref name="Coles_2012" />. Человеческая BCATc демонстрирует более низкий редокс-потенциал (примерно на 30 мВ), чем BCATm.

==== Митохондриальная изоформа ====
[[Файл: 1ekp.jpg|thumb|300 px|Митоходриальная изоформа аминотрансферазы аминокислот с разветвлённой цепью, гомодимер, человек.]]

Митохондриальная изоформа аминотрансферазы аминокислот с разветвлённой цепью — более распространённая из двух изоформ, присутствующая во всех тканях, [[Митохондрия|внутри митохондрий]] клеток<ref name="Hull_2012" />. Было установлено, что ацинарная ткань поджелудочной железы содержит самый высокий уровень BCATm в организме<ref name="Zhou 33718–33726">{{cite journal | vauthors = Zhou Y, Jetton TL, Goshorn S, Lynch CJ, She P | title = Transamination is required for {alpha}-ketoisocaproate but not leucine to stimulate insulin secretion | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 285 | issue = 44 | pages = 33718–26 | date = October 2010 | pmid = 20736162 | pmc = 2962470 | doi = 10.1074/jbc.M110.136846 | doi-access = free }}</ref>. Кроме того, были обнаружены два гомолога нормальной BCATm. Один гомолог обнаружен в плацентарной ткани, а другой корепрессирует ядерные рецепторы гормонов [[Щитовидная железа|щитовидной железы]]<ref name="Lin 48196–48205"/><ref>{{cite journal | vauthors = Than NG, Sümegi B, Than GN, Bellyei S, Bohn H | title = Molecular cloning and characterization of placental tissue protein 18 (PP18a)/human mitochondrial branched-chain aminotransferase (BCATm) and its novel alternatively spliced PP18b variant | journal = Placenta | volume = 22 | issue = 2–3 | pages = 235–43 | pmid = 11170829 | doi = 10.1053/plac.2000.0603 | year = 2001 }}</ref>. BCATm более чувствителен к окислительно-восстановительной среде клетки и может ингибироваться ионами никеля (Ni<sup>2+</sup>), даже если среда является восстановительной. Было установлено, что BCATm не образует [[Дисульфидная связь|дисульфидных связей]], а титрование двух -SH-групп с помощью 5,5'-дитиобис(2-нитробензойной кислоты) полностью снижает активность  данного фермента<ref name="Davoodi_1998" />.

=== Растительные изоформы ===
Растительные BCAT также были идентифицированы, но различаются между видами по количеству и последовательности. В исследованиях ''[[Резуховидка Таля|Arabidopsis thaliana]]'' (кресс-салат) были идентифицированы шесть изоформ BCAT, которые имеют 47,5-84,1 % гомологии друг с другом. Эти изоформы также имеют около 30 % гомологии с изоформами человека и дрожжей (''[[Saccharomyces cerevisiae]]'')<ref>{{cite journal | vauthors = Diebold R, Schuster J, Däschner K, Binder S | title = The branched-chain amino acid transaminase gene family in Arabidopsis encodes plastid and mitochondrial proteins | journal = Plant Physiology | volume = 129 | issue = 2 | pages = 540–50 | date = June 2002 | pmid = 12068099 | pmc = 161671 | doi = 10.1104/pp.001602 }}</ref>. BCAT1 расположена в митохондриях, BCAT2, 3 и 5 — в хлоропластах, а BCAT4 и 6 — в цитоплазме ''A. thaliana''<ref>{{cite journal | last1 = Binder | first1 = Stefan | last2 = Knill | first2 = Tanja | last3 = Schuster | first3 = Joachim | name-list-style = vanc | date = November 2006 | title = Branched-chain amino acid metabolism in higher plants | journal = Physiologia Plantarum | volume = 129 | issue = 1 | pages = 68–78 |doi = 10.1111/j.1399-3054.2006.00800.x }}</ref>. Однако исследования BCATs у ''[[Картофель|Solanum tuberosum]]'' (картофеля) выявили две изоформы длиной 683 (BCAT1) и 746 (BCAT2) п.н., расположенные преимущественно в [[Хлоропласты|хлоропластах]]<ref>{{cite journal | last1 = Campbell | first1 = Michael A | last2 = Patel | first2 = Jignesh K | last3 = Meyers | first3 =Julie L | last4 = Myrick | first4 = Lindsey C | last5 = Gustin | first5 = Jeffrey L | name-list-style = vanc | date = October 2001 | title = Genes encoding for branched-chain amino acid aminotransferase are differentially expressed in plants | journal = Plant Physiology and Biochemistry | volume = 39 | issue = 10 | pages = 855–860 | doi = 10.1016/S0981-9428(01)01306-7 }}</ref>.

=== Бактериальные изоформы ===
В бактериях существует только одна изоформа фермента BCAT. Однако структура фермента у разных организмов отличается. У [[Кишечная палочка|кишечной палочки]] фермент представляет собой гексамер, содержащий шесть идентичных субъединиц. Каждая субъединица имеет молекулярную массу 34 кДа и состоит из 308 аминокислот<ref>{{cite journal | vauthors = Okada K, Hirotsu K, Sato M, Hayashi H, Kagamiyama H | title = Three-dimensional structure of Escherichia coli branched-chain amino acid aminotransferase at 2.5 A resolution | journal = Journal of Biochemistry | volume = 121 | issue = 4 | pages = 637–41 | date = April 1997 | pmid = 9163511 | doi = 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021633 }}</ref>. В отличие от них, BCAT ''[[Молочнокислые бактерии|Lactococcus lactis]]'' представляет собой гомодимер, подобный изоформам млекопитающих. Каждая субъединица ''L. lactis'' BCAT состоит из 340 аминокислот с молекулярной массой 38 кДа<ref name="Yvon_2000">{{cite journal | vauthors = Yvon M, Chambellon E, Bolotin A, Roudot-Algaron F | title = Characterization and role of the branched-chain aminotransferase (BcaT) isolated from Lactococcus lactis subsp. cremoris NCDO 763 | journal = Applied and Environmental Microbiology | volume = 66 | issue = 2 | pages = 571–7 | date = February 2000 | pmid = 10653720 | pmc = 91865 | doi = 10.1128/AEM.66.2.571-577.2000 | bibcode = 2000ApEnM..66..571Y }}</ref>.

== Биологическая роль ==

=== Человек ===
Поскольку аминокислоты с разветвлённой цепью играют важнейшую роль в формировании и функционировании многих [[Белки|белков]], BCAT выполняют множество физиологических функций у млекопитающих. Было установлено, что BCAT взаимодействуют с протеиндисульфид изомеразами — классом ферментов, регулирующих клеточную регенерацию и правильное сворачивание белков ([[Фолдинг белка|фолдинг]]). Второй этап метаболизма BCAA (окислительное декарбоксилирование под действием [[Дегидрогеназный комплекс разветвлённых α-кетокислот|дегидрогеназного комплекса α-кетокислот с разветвлённой цепью]]) стимулирует секрецию [[инсулин]]а. Потеря BCATm коррелирует с потерей BCKD-стимулированной секреции инсулина, но не была связана с потерей секреции инсулина другими метаболическими путями. BCATc регулирует сигнальные пути mTORC1 и TCR-индуцированный гликолитический путь метаболизма во время активации [[CD4]]<sup>+</sup> T-клеток<ref>{{cite journal | vauthors = Ananieva EA, Patel CH, Drake CH, Powell JD, Hutson SM | title = Cytosolic branched chain aminotransferase (BCATc) regulates mTORC1 signaling and glycolytic metabolism in CD4+ T cells | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 289 | issue = 27 | pages = 18793–804 | date = July 2014 | pmid = 24847056 | pmc = 4081922 | doi = 10.1074/jbc.M114.554113 | doi-access = free }}</ref>. В мозге BCATc регулирует количество вырабатываемого [[Глутаминовая кислота|глутамат]]а для использования его в качестве [[Нейромедиатор|нейротрансмиттера]] или для будущего синтеза [[Гамма-аминомасляная кислота|γ-аминомасляной кислоты]] (ГАМК)<ref>{{cite journal | vauthors = Sweatt AJ, Garcia-Espinosa MA, Wallin R, Hutson SM | title = Branched-chain amino acids and neurotransmitter metabolism: expression of cytosolic branched-chain aminotransferase (BCATc) in the cerebellum and hippocampus | journal = The Journal of Comparative Neurology | volume = 477 | issue = 4 | pages = 360–70 | date = September 2004 | pmid = 15329886 | doi = 10.1002/cne.20200 | s2cid = 18780804 }}</ref>.

=== Растения ===
Аминотрансферазы аминокислот с разветвлённой цепью также выполняют физиологические функции у растений, но они не изучены так широко, как BCAT млекопитающих. Было обнаружено, что в ''[[Cucumis melo]]'' (дыня) BCAT играют роль в синтезе летучих ароматических соединений, которые придают дыне особый аромат и вкус<ref>{{cite journal | vauthors = Gonda I, Bar E, Portnoy V, Lev S, Burger J, Schaffer AA, Tadmor Y, Gepstein S, Giovannoni JJ, Katzir N, Lewinsohn E | title = Branched-chain and aromatic amino acid catabolism into aroma volatiles in Cucumis melo L. fruit | journal = Journal of Experimental Botany | volume = 61 | issue = 4 | pages = 1111–23 | date = February 2010 | pmid = 20065117 | pmc = 2826658 | doi = 10.1093/jxb/erp390 }}</ref>. В ''[[Solanum lycopersicum]]'' (помидоры) BCAT играют роль в синтезе аминокислот с разветвлённой цепью, которые действуют как доноры электронов в [[Дыхательная цепь переноса электронов|цепи переноса электронов]]. В целом растительные BCAT обладают катаболическими и анаболическими регуляторными функциями<ref>{{cite journal | vauthors = Maloney GS, Kochevenko A, Tieman DM, Tohge T, Krieger U, Zamir D, Taylor MG, Fernie AR, Klee HJ | title = Characterization of the branched-chain amino acid aminotransferase enzyme family in tomato | journal = Plant Physiology | volume = 153 | issue = 3 | pages = 925–36 | date = July 2010 | pmid = 20435740 | pmc = 2899903 | doi = 10.1104/pp.110.154922 }}</ref>.

=== Бактерии ===
В физиологии бактерий BCAT осуществляют катализ обеих реакций, образуя как α-кетокислоты, так и [[BCAA|аминокислоты с разветвлённой цепью]]. [[Бактерии]], растущие на среде с недостаточным для роста соотношением аминокислот,  чтобы эффективно размножаться, должны иметь способность к синтезу аминокислот с разветвлённой цепью<ref>{{cite journal | last1 = Engels | first1= Wim J. M. | last2 = Alting | first2 = Arno C. | last3 = Arntz | first3 = Marjoleine M. T. G. | last4 = Gruppen | first4 = Harry | last5 = Voragen | first5 = Alfons G. J. | last6 = Smit | first6 = Gerrit | last7 = Visser | first7 = Servaas | name-list-style = vanc | date = August 2000 | title = Partial purification and characterization of two aminotransferases from Lactococcus lactis subsp. cremoris B78 involved in the catabolism of methionine and branched-chain amino acids | journal=International Dairy Journal | volume = 10 | issue = 7 | pages = 443–452 | doi = 10.1016/S0958-6946(00)00068-6 }}</ref>. У ''[[Streptococcus mutans]]'', грамположительной бактерии, живущей в ротовой полости человека и вызывающей кариес, биосинтез/деградация аминокислот, как было установлено, регулирует [[гликолиз]] и поддерживает внутриклеточный рН. Это позволяет бактерии выживать в кислых условиях полости рта человека за счёт расщепления [[Углеводы|углеводов]]<ref>{{cite journal | vauthors = Santiago B, MacGilvray M, Faustoferri RC, Quivey RG | title = The branched-chain amino acid aminotransferase encoded by ilvE is involved in acid tolerance in Streptococcus mutans | journal = Journal of Bacteriology | volume = 194 | issue = 8 | pages = 2010–9 | date = April 2012 | pmid = 22328677 | pmc = 3318461 | doi = 10.1128/JB.06737-11 }}</ref>.

== Примечания ==
{{примечания|2}}

[[Категория:Белки по алфавиту]]
[[Категория:Ферменты по алфавиту]]
[[Категория:КФ 2.6.1]]
[[Категория:Гены 12-й хромосомы человека]]
[[Категория:Гены 19-й хромосомы человека]]