Просмотр кода страницы Никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераза

{{Фермент
| имя            = Никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераза
| номер EC       = 2.7.7.1
| номер CAS      = 9032-70-6
| номер IUBMB EC = 2/7/7/1
| код GO         = 0000309
| файл           = 1kku.jpg
| ширина         = 270px
| подпись        = 
}}
'''Никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераза''' ({{lang-en|Nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase}}; [[Шифр КФ|КФ]] 2.7.7.1) — [[фермент]], катализирующий образование [[Никотинамидадениндинуклеотид|НАД<sup>+</sup>]] из [[никотинамидмононуклеотид]]а и [[АТФ]].

Реакция выглядит следующим образом:

: АТФ + никотинамидрибонуклеотид <math>\rightleftharpoons</math> дифосфат + НАД<sup>+</sup>

== Катализируемая реакция ==
[[Файл:Niconitat-D-ribonucleotid.svg|130px|никотинамидмононуклеотид]] + [[Файл:Adenosintriphosphat.svg|190px|АТФ]] <math>\longrightarrow</math>  [[Файл:Deamido-NAD%2B.svg|125px|деамидо-НАД]] + PP<sub>i</sub>

[[Никотиновая кислота|Никотинат]] рибонуклеотид переносится на [[АМФ|аденозинмонофосфат]] из АТФ с образованием деамино-НАД<sup>+</sup> и дифосфата. Никотинамид-рибонуклеотид также возможен в качестве субстрата.

== Функции ==
У человека два фермента этой группы: [[NMNAT1]] и [[NMNAT2]]. NMNAT обладают нейропротекторным действием, которое не зависит от их ферментативной активности и предполагает роль [[Шапероны|шаперона]]. NMNAT1 стимулирует активность [[PARP-1]] и связывается с поли-(АДФ-рибозой)<ref>{{статья |заглавие=NAD synthase NMNAT acts as a chaperone to protect against neurodegeneration |издание=[[Nature]] |том=452 |номер=7189 |страницы=887—891 |pmid=18344983 |doi=10.1038/nature06721 |язык=en |тип=journal |автор=Zhai R.G., Zhang F., Hiesinger P.R., Cao Y., Haueter C.M., Bellen H.J. |месяц=4 |год=2008}}</ref><ref>{{статья |заглавие=Drosophila NMNAT maintains neural integrity independent of its NAD synthesis activity |издание=[[PLOS Biology]]. |том=4 |номер=12 |страницы=e416 |pmid=17132048 |pmc=1665629 |doi=10.1371/journal.pbio.0040416 |язык=en |тип=journal |автор=Zhai R.G., Cao Y., Hiesinger P.R., ''et al'' |месяц=11 |год=2006}}</ref><ref>{{статья |заглавие=Regulation of poly(ADP-ribose) polymerase 1 activity by the phosphorylation state of the nuclear NAD biosynthetic enzyme NMN adenylyl transferase 1 |издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |том=104 |номер=10 |страницы=3765—3770 |pmid=17360427 |pmc=1820658 |doi=10.1073/pnas.0609211104 |язык=en |тип=journal |автор=Berger F., Lau C., Ziegler M. |месяц=3 |год=2007}}</ref>.

== Примечания ==
{{примечания}}

== Литература ==
* {{статья |заглавие=Nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase of pig-liver nuclei. The effects of nicotinamide mononucleotide concentration and pH on dinucleotide synthesis |издание={{Нп3|Biochemical Journal}} |том=80 |страницы=318—323 |pmid=13684981 |pmc=1244001 |номер=2 |язык=en |тип=journal |автор=ATKINSON M.R., JACKSON J.F., MORTON R.K. |год=1961}}
* {{статья |заглавие=The deamido-diphosphopyridine nucleotide and diphosphopyridine nucleotide pyrophosphorylases of Escherichia coli and yeast |издание={{Нп3|Archives of Biochemistry and Biophysics}} |том=120 |страницы=440—450 |pmid=4291828 |doi=10.1016/0003-9861(67)90262-7 |номер=2 |язык=en |тип=journal |автор=Dahmen W., Webb B., Preiss J. |год=1967 |издательство=[[Elsevier]] }}
* {{статья |заглавие=Enzymatic cleavage of diphosphopyridine nucleotide with radioactive pyrophosphate |издание=[[Journal of Biological Chemistry]] |том=191 |страницы=535—541 |pmid=14861199 |номер=2 |язык=en |тип=journal |автор=Kornberg A; Pricer W.E. |год=1951}}

== Ссылки ==
* [http://humbio.ru/humbio/parp/x0011974.htm База знаний по биологии человека. Никотинамидмононуклеотид-аденилилтрансфераза.] {{Wayback|url=http://humbio.ru/humbio/parp/x0011974.htm |date=20190301135904 }}

[[Категория:КФ 2.7.7]]
[[Категория:Антивозрастные вещества]]