Просмотр кода страницы Пептиды

[[Файл:Peptide bonding.gif|thumb|right|Образование пептидной связи]]
[[Файл:Oxytocin.svg|thumb|right|Пример пептидной молекулы — гормон [[окситоцин]]]]
'''Пепти́ды''' ({{lang-grc|πεπτός}} «питательный») — семейство веществ, [[молекулы]] которых построены из двух и более остатков [[аминокислота|аминокислот]], соединённых в цепь [[Пептидная связь|пептидными (амидными) связями]] '''−C(O)NH−'''. Обычно подразумеваются пептиды, состоящие из <math>\alpha</math>-аминокислот, однако термин не исключает пептидов, полученных из любых других аминокарбоновых кислот<ref name="autogenerated1">IUPAC. Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the «Gold Book»). Compiled by A. D. McNaught and A. Wilkinson. Blackwell Scientific Publications, Oxford (1997). XML on-line corrected version: http://goldbook.iupac.org {{Wayback|url=http://goldbook.iupac.org/|date=20191120171117}} (2006-) created by M. Nic, J. Jirat, B. Kosata; updates compiled by A. Jenkins. ISBN 0-9678550-9-8. [[doi:10.1351/goldbook.P04898]].</ref>.

Пептиды, последовательность которых короче примерно 10—20 аминокислотных остатков, могут также называться '''олигопепти́дами''' (от {{lang-grc|ὀλίγος}} «малочисленный»); при большей длине последовательности они называются '''полипепти́дами''' (от {{lang-el|πολυ-}} «много»); полипептиды могут иметь в молекуле неаминокислотные фрагменты, например углеводные остатки. [[Белки|Белка́ми]] обычно называют полипептиды, содержащие, примерно, от 50 аминокислотных остатков<ref>IUPAC. Biochemical Nomenclature and Related Documents, 2nd edition, (the «White Book») p. 48 Portland Press, 1992. Edited C Liebecq. [ISBN 1-85578-005-4]
http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/A1113.html#AA11 {{Wayback|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/A1113.html#AA11|date=20130713040735}}</ref> с [[молекулярная масса|молекулярной массой]] более 5000<ref>Белки // «[[Химическая энциклопедия]]», изд. «Советская энциклопедия», М., 1988</ref>, 6000<ref name=":0">Пептиды // «[[Химическая энциклопедия]]», изд. «Советская энциклопедия», М., 1988</ref> или 10000<ref>UPAC. Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the «Gold Book»). Compiled by A. D. McNaught and A. Wilkinson. Blackwell Scientific Publications, Oxford (1997). XML on-line corrected version: http://goldbook.iupac.org {{Wayback|url=http://goldbook.iupac.org/|date=20191120171117}} (2006-) created by M. Nic, J. Jirat, B. Kosata; updates compiled by A. Jenkins. ISBN 0-9678550-9-8. [[doi:10.1351/goldbook.P04898]].</ref><ref name=":1">David L. Nelson, Michael M. Cox Lehninger Principles of Biochemistry. — 4. — W. H. Freeman, 2004. — 85 с.</ref> [[Дальтон (единица)|дальтон]].

В 1900 году немецкий химик-органик [[Фишер, Герман Эмиль|Герман Эмиль Фишер]] выдвинул гипотезу о том, что пептиды состоят из цепочки аминокислот, образованных определёнными связями, и в 1902 году он получил неопровержимые доказательства существования пептидной связи, а к 1905 году разработал общий метод, при помощи которого стало возможным синтезировать пептиды в лабораторных условиях. Постепенно учёные изучали строение различных соединений, разрабатывали методы разделения [[полимер]]ных молекул на [[мономер]]ы, [[Органический синтез|синтезировали]] всё больше и больше пептидов{{sfn|Овчинников|1987|с=126—127}}.

== Олиго- и полипептиды, белки ==
Грань между олигопептидами и полипептидами (тот минимальный размер, при котором молекула пептида перестаёт считаться олигопептидом и становится полипептидом) достаточно условна. Источники, разграничивающие олиго- и полипептиды, как правило, определяют границу между олигопептидами и полипептидами как 10 (согласно Химической Энциклопедии<ref name=":0" />) или 10—20 (согласно определению ИЮПАК<ref name=autogenerated1 />) аминокислотных остатков. Иногда четкая грань не проводится вообще (так, например, согласно учебнику Ленинжера<ref name=":1" />, размер олигопептидов — ''несколько'', а полипептидов — ''много'' аминокислотных остатков), и формально олигопептидная молекула [[окситоцин]], состоящая из 9 аминокислотных остатков, может упоминаться как полипептид.

Белками можно считать пептиды, масса которых превышает 5000—10 000, и(или) длина превышает 50—90 аминокислотных остатка. Эта граница тоже условна, однако в основных источниках справочной информации, где эта граница обозначена (включая ИЮПАК), она лежит в указанных пределах. Диапазон масс согласуется с диапазоном размеров подстановкой средней массы аминокислотного остатка (110 Да).

== История ==
{{нет ссылок в разделе|дата=16 февраля 2019}}
Пептиды впервые были выделены из [[гидролизат]]ов белков, полученных с помощью ферментирования.
* Термин '''пептид''' предложен [[Фишер, Герман Эмиль|Э. Фишером]], который к 1905 г. разработал общий метод их синтеза{{sfn|Овчинников|1987|с=127}}.

В 1953 году [[Виньо, Винсент дю|В. дю Виньо]] синтезировал [[окситоцин]], первый полипептидный [[гормон]]. В 1963 году, на основе концепции твердофазного пептидного синтеза ([[Меррифилд, Роберт Брюс|Р. Меррифилд]]) были созданы автоматические синтезаторы пептидов.

Использование методов синтеза полипептидов позволило получить синтетический [[инсулин]] и некоторые [[ферменты]].

На 2023 известно более 1500 видов пептидов, определены их свойства и разработаны методы синтеза.

=== Свойства пептидов ===
Пептиды постоянно синтезируются во всех живых организмах для регулирования физиологических процессов. Свойства пептидов зависят, главным образом, от их [[Первичная структура|первичной структуры]] — последовательности аминокислот, а также от строения молекулы и её конфигурации в пространстве ([[вторичная структура]]).

=== Классификация пептидов и строение пептидной цепочки ===
Молекула пептида — это последовательность аминокислот: два и более аминокислотных остатка, соединённых между собой амидной связью, составляют пептид.
Количество аминокислот в пептиде может сильно варьировать. И в соответствии с их количеством различают:
# олигопептиды — молекулы, содержащие до десяти аминокислотных остатков; иногда в их названии упоминается количество входящих в их состав аминокислот, например, дипептид, трипептид, пентапептид и др.{{sfn|Тюкавкина, Бауков, Зурабян|2012|с=243}};
# полипептиды — молекулы, в состав которых входит более десяти аминокислот{{sfn|Тюкавкина, Бауков, Зурабян|2012|с=243}}.
Соединения, содержащие более ста аминокислотных остатков, обычно называются белками. Однако это деление условно, некоторые молекулы, например, гормон глюкагон, содержащий лишь двадцать девять аминокислот, называют белковым гормоном.
По качественному составу различают:
# гомомерные пептиды — соединения, состоящие только из аминокислотных остатков;
# гетеромерные пептиды — вещества, в состав которых входят также небелковые компоненты.
Пептиды также делятся по способу связи аминокислот между собой:
# гомодетные — пептиды, аминокислотные остатки которых соединены только пептидными связями;
# гетеродетные пептиды — те соединения, в которых помимо пептидных связей встречаются ещё и дисульфидные, эфирные и тиоэфирные связи.

Цепочка повторяющихся атомов называется пептидным остовом: (−NH−CH−OC−).
Участок (−CH−) с аминокислотным радикалом образует соединение (−NH−C(R1)H−OC−), называемое аминокислотным остатком.
N-концевой [[остаток (биохимия)|аминокислотный остаток]] имеет свободную α-аминогруппу (−NH), в то время как у C-концевого аминокислотного остатка свободной является {{s|<math>\alpha</math>-карбоксильная}} группа (OC−).
Пептиды различаются не только по аминокислотному составу, но и по количеству, а также расположению и соединению аминокислотных остатков в полипептидную цепочку.
Пример: Про-Сер-Про-Ала-Гис и Гис-Ала-Про-Сер-Про — несмотря на одинаковый количественный и качественный состав, эти пептиды имеют совершенно разные свойства{{нет АИ|15|02|2019}}.

=== Пептидная связь ===
[[Файл:Protein repeating unit.png|мини|справа|Мономер пептидной связи]]
{{основная статья|Пептидная связь}}
Пептидная (амидная) связь — это вид химической связи, которая возникает вследствие взаимодействия α-аминогруппы одной аминокислоты и α-карбоксигруппы другой аминокислоты.
Амидная связь очень прочная, и в нормальных клеточных условиях (37 °C, нейтральный [[Водородный показатель|pH]]) самопроизвольно не разрывается. Пептидная связь разрушается при действии на неё специальных [[Протеаза|протеолитических ферментов]] (протеаз, пептидгидролаз){{sfn|Овчинников|1987|с=86—87}}.

=== Значение ===
[[Пептидные гормоны]] и [[нейропептид]]ы, например, регулируют большинство процессов организма человека, в том числе принимают участие в процессах регенерации клеток. Пептиды иммунологического действия защищают организм от попавших в него токсинов. Для правильной работы клеток и тканей необходимо адекватное количество пептидов. Однако с возрастом и при патологии возникает дефицит пептидов, который существенно ускоряет износ тканей, что приводит к старению всего организма.
Сегодня проблему недостаточности пептидов в организме научились решать. Пептидный пул клетки восполняют синтезированными в лабораторных условиях короткими пептидами.

=== Синтез пептидов ===
Образование пептидов в организме происходит в течение нескольких минут, химический же [[синтез]] в условиях лаборатории — достаточно длительный процесс, который может занимать несколько дней, а разработка технологии синтеза — несколько лет. Однако, несмотря на это, существуют довольно весомые аргументы в пользу проведения работ по синтезу аналогов природных пептидов.

''Во-первых'', путём химической модификации пептидов возможно подтвердить гипотезу первичной структуры. Аминокислотные последовательности некоторых гормонов стали известны именно благодаря синтезу их аналогов в лаборатории.

''Во-вторых'', синтетические пептиды позволяют подробнее изучить связь между структурой аминокислотной последовательности и её активностью. Для выяснения связи между конкретной структурой пептида и его биологической активностью была проведена огромная работа по синтезу не одной тысячи аналогов. В результате удалось выяснить, что замена лишь одной аминокислоты в структуре пептида способна в несколько раз увеличить его биологическую активность или изменить её направленность. А изменение длины аминокислотной последовательности помогает определить расположение активных центров пептида и участка рецепторного взаимодействия.

''В-третьих'', благодаря модификации исходной аминокислотной последовательности, появилась возможность получать фармакологические препараты. Создание аналогов природных пептидов позволяет выявить более «эффективные» конфигурации молекул, которые усиливают биологическое действие или делают его более продолжительным.

''В-четвёртых'', [[химический синтез]] пептидов экономически выгоден. Большинство терапевтических препаратов стоили бы в десятки раз больше, если бы были сделаны на основе природного продукта.

Зачастую активные пептиды в природе обнаруживаются лишь в нанограммовых количествах. Плюс к этому, методы очистки и выделения пептидов из природных источников не могут полностью разделить искомую аминокислотную последовательность с пептидами противоположного или же иного действия. А в случае специфических пептидов, синтезируемых организмом человека, получить их возможно лишь путём синтеза в лабораторных условиях.

=== Биологически активные пептиды ===
{{Нет ссылок в разделе|дата=12 мая 2011}}
Пептиды, обладая высокой физиологической активностью, регулируют различные биологические процессы.
По биорегуляторному действию пептиды принято делить на несколько групп:
* соединения, обладающие гормональной активностью ([[глюкагон]], [[окситоцин]], [[вазопрессин]] и др.);
* вещества, регулирующие пищеварительные процессы ([[гастрин]], желудочный ингибирующий пептид и др.);
* пептиды, регулирующие аппетит ([[эндорфины]], нейропептид-Y, [[лептин]] и др.);
* соединения, обладающие обезболивающим эффектом ([[опиоидные пептиды]]);
* органические вещества, регулирующие высшую нервную деятельность, биохимические процессы, связанные с механизмами памяти, обучения, возникновением чувства страха, ярости и др.;
* пептиды, которые регулируют артериальное давление и тонус сосудов ([[ангиотензин]] II, [[брадикинин]] и др.).
* пептиды, которые обладают противоопухолевым и противовоспалительным свойствами ([[Луназин]])
Однако такое деление условно, так как действие многих пептидов не ограничивается каким-либо одним направлением. Так, например, [[вазопрессин]], помимо сосудосуживающего и антидиуретического действия, улучшает память.

==== [[Пептидные гормоны]] ====
[[Пептидные гормоны]] — это многочисленный и наиболее разнообразный по составу класс гормональных соединений, представляющий собой биологически активные вещества. Их образование происходит в специализированных клетках железистых органов, после чего активные соединения поступают в кровеносную систему для транспортировки к органам-мишеням. По достижении цели гормоны специфически воздействуют на определённые клетки, взаимодействуя с соответствующим [[рецептор]]ом.

==== [[Нейропептиды]] ====
Нейропептиды — соединения, синтезируемые в [[нейрон]]ах, обладающие сигнальными свойствами.
Действие нейропептидов на [[Центральная нервная система|ЦНС]] очень разнообразно. Они воздействуют непосредственно на мозг и контролируют сон, влияют на память, поведение, процесс обучения, обладают обезболивающим действием.


Биорегуляторные пептиды - это короткие цепочки аминокислот, которые играют ключевую роль в регуляции различных процессов в организме. Их уникальность заключается в том, что они способны взаимодействовать со специфическими рецепторами на клеточных мембранах, "включая" или "выключая" определенные гены и, таким образом, контролируя функции клеток и тканей.

=== Панкреатические молекулы полипептидного характера ===
* {{нп5|neuropeptide Y}}{{переход|#нейропептиды|1}}
* [[пептид YY]]
* [[avian pancreatic polypeptide]], APP
* (human) {{нп5|pancreatic polypeptide}}, (H)PP


===== Тахикининовые пептиды (Tachykinin peptides) =====
{{main|Тахикинины}}
* [[Субстанция Р]]
* {{нп5|Kassinin}}
* {{нп5|Нейрокинин А|||Neurokinin A}}
* {{нп5|Eledoisin}}
* {{нп5|Нейрокинин В|||Neurokinin B}}

==== Пептиды иммунологического действия ====
Наиболее изученные пептиды, участвующие в иммунном ответе — [[тафцин]], [[тимопотин]] II и [[тимозин]] <math>\alpha</math>1. Их синтез в клетках организма человека обеспечивает функционирование [[иммунная система|иммунной системы]].

== Терминология по теме ==
* ''[[Полипептиды]]'' — пептиды, с числом аминокислотных остатков больше 10—20
* ''[[Олигопептиды]]'' — пептиды с числом аминокислот в цепи до 10—20
* ''[[Дипептиды]]''
* ''[[Трипептиды]]''
* ''[[Гексапептиды]]''
* ''[[Нейропептиды]]'' пептиды, ассоциированные с нервной тканью
* ''[[Пептидные гормоны]]'' — пептиды с [[Гормон]]альной активностью

== См. также ==
{{Викисловарь|пептид}}
* [[Белки]]
* [[Аминокислоты]]
* [[Рибосома]]

== Примечания ==
{{примечания}}

== Литература ==
* {{книга
 |автор         = Овчинников Ю. А.
 |часть         = Синтез и химическая модификация белков и пептидов
 |заглавие      = Органическая химия
 |язык          = ru
 |ссылка        = https://books.google.ru/books?id=JXz9AgAAQBAJ&pg=PA126&dq=%D0%BF%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4%D1%8B+%D1%84%D0%B8%D1%88%D0%B5%D1%80&hl=en&sa=X&ved=2ahUKEwjsqt2ziKrtAhUFjosKHfZCDHkQ6AEwAnoECAUQAg#v=onepage&q=%D0%BF%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4%D1%8B%20%D1%84%D0%B8%D1%88%D0%B5%D1%80&f
 |место         = Москва
 |издательство  = Просвещение
 |год           = 1987
 |страницы      = 126—128
 |ref           = Овчинников
}}
* {{книга
 |автор         = Тюкавкина, Бауков, Зурабян
 |часть         = Первичная структура пептидов и белков
 |ссылка часть  = https://books.google.ru/books?id=VQe93GXHeXoC&pg=PA243&dq=%D0%BE%D0%BB%D0%B8%D0%B3%D0%BE%D0%BF%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4%D1%8B+%D0%B0%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%BA%D0%B8%D1%81%D0%BB%D0%BE%D1%82%D0%BD%D1%8B%D1%85+%D0%BE%D1%81%D1%82%D0%B0%D1%82%D0%BA%D0%BE%D0%B2&hl=en&sa=X&ved=2ahUKEwiGovTnjKrtAhXikYsKHVUZA-QQ6AEwBXoECAIQAg#v=onepage&q=%D0%BE%D0%BB%D0%B8%D0%B3%D0%BE%D0%BF%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4%D1%8B%20%D0%B0%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%BA%D0%B8%D1%81%D0%BB%D0%BE%D1%82%D0%BD%D1%8B%D1%85%20%D0%BE%D1%81%D1%82%D0%B0%D1%82%D0%BA%D0%BE%D0%B2&f
 |заглавие      = Биоорганическая химия: учебник
 |язык          = ru
 |издательство  = ГЭОТАР-Медиа
 |год           = 2012
 |страницы      = 243
 |isbn          =978-5-9704-2102-4
 |ref           = Тюкавкина, Бауков, Зурабян
}}

{{Органические вещества}}
{{Биохимические группы}}

[[Категория:Пептиды|*]]