Просмотр кода страницы 310-спираль

[[Файл:3_10_helix_neg49_neg26_sideview.png|мини|333x333пкс| Вид сбоку на 3<sub>10</sub>-спираль из молекул [[аланин]]а с подробной [[атом]]ной деталировкой. Две водородные связи с одной и той же пептидной группой выделены пурпурным цветом; расстояние кислород-водород составляет 1,83 [[Ангстрем|Å]]. [[Белки|Белковая]] цепь идёт вверх, то есть её N-конец находится внизу, а его C-конец — вверху рисунка. Обратите внимание, что боковые цепи указывают немного ''вниз'', то есть к N-концу]]
'''Спираль 3<sub>10</sub>''' '''(спираль 3.10)''' — тип [[Вторичная структура|вторичной структуры]], встречающийся в [[Белки|белках]] и полипептидах. Из множества присутствующих вторичных структур белка 3<sub>10</sub>-спираль является четвёртым наиболее часто наблюдаемым типом после [[Альфа-спираль|α-спиралей]], [[Бета-лист|β-листов]] и {{Не переведено 5|Бета-поворот|β-поворотов|4=Beta turn}}. 3<sub>10</sub>-спирали составляют почти 15-20 % от всех спиралей во вторичных структурах белков и обычно наблюдаются как продолжения α-спиралей, обнаруживаемые либо на их N-, либо на C-концах. 3<sub>10</sub>-спирали в белках обычно имеют длину всего от трёх до пяти остатков по сравнению со средним значением 10-12 остатков для α-спиралей. Из-за тенденции α-спиралей к последовательному сворачиванию и разворачиванию было предложено, что 3<sub>10</sub>-спираль служит своего рода промежуточной конформацией при сворачивании/разворачивании α-спиралей<ref name=":0">{{Статья |ссылка=http://doi.wiley.com/10.1110/ps.0240103 |автор=Roger Armen, Darwin O.V. Alonso, Valerie Daggett |заглавие=The role of α-, 3 10 -, and π-helix in helix→coil transitions |год=2003-06 |язык=en |издание=Protein Science |том=12 |выпуск=6 |страницы=1145–1157 |doi=10.1110/ps.0240103}}</ref>.
[[Файл:310_helix_topview.png|слева|мини|225x225пкс| 3<sub>10</sub>-спираль из молекул [[аланин]]а, вид сверху. Три [[Карбонильная группа|карбонильные]] группы, направленные вверх в сторону наблюдателя, разнесены по кругу примерно на 120°, что соответствует 3,0 [[Аминокислоты|аминокислотным]] остаткам на оборот спирали.]]

== Открытие ==
[[Перуц, Макс|Макс Перуц]], глава лаборатории молекулярной биологии при Медицинском исследовательском совете [[Кембриджский университет|Кембриджского университета]], написал первую статью, в которой задокументировал спираль 3<sub>10</sub><ref name="Eisenberg">{{Статья |ссылка=http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2034522100 |автор=David Eisenberg |заглавие=The discovery of the α-helix and β-sheet, the principal structural features of proteins |год=2003-09-09 |издание=Proceedings of the National Academy of Sciences |том=100 |выпуск=20 |страницы=11207–11210 |issn=0027-8424, 1091-6490 |doi=10.1073/pnas.2034522100}}</ref>. Вместе с [[Брэгг, Уильям Лоренс|Лоуренсом Брэггом]] и [[Кендрю, Джон Коудери|Джоном Кендрю]] Перуц опубликовал исследование конфигураций полипептидных цепей в 1950 году, основанное на данных некристаллической дифракции, а также на кристаллических структурах малых молекул, таких как кристаллы, обнаруженные в волосах<ref name="Perutz1950">{{Статья |ссылка=https://royalsocietypublishing.org/doi/10.1098/rspa.1950.0142 |заглавие=Polypeptide chain configurations in crystalline proteins |год=1950-10-10 |язык=en |издание=Proceedings of the Royal Society of London. Series A. Mathematical and Physical Sciences |том=203 |выпуск=1074 |страницы=321–357 |issn=0080-4630, 2053-9169 |doi=10.1098/rspa.1950.0142 |archivedate=2021-07-22 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20210722080532/https://royalsocietypublishing.org/doi/10.1098/rspa.1950.0142 }}</ref>. Их предложения включали то, что сейчас известно как спираль 3<sub>10</sub>, но не включали два более распространённых структурных мотива, которые были открыты несколько позже. В следующем году [[Полинг, Лайнус|Линус Полинг]] предсказал оба этих мотива, [[альфа-спираль]]<ref name="Pauling-alpha">{{Статья |ссылка=https://pnas.org/doi/full/10.1073/pnas.37.4.205 |автор=Linus Pauling, Robert B. Corey, H. R. Branson |заглавие=The structure of proteins: Two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain |год=1951-04 |язык=en |издание=Proceedings of the National Academy of Sciences |том=37 |выпуск=4 |страницы=205–211 |issn=0027-8424, 1091-6490 |doi=10.1073/pnas.37.4.205 |archivedate=2022-09-03 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20220903101300/https://www.pnas.org/doi/full/10.1073/pnas.37.4.205 }}</ref> и [[бета-лист]]<ref>{{Статья |ссылка=https://pnas.org/doi/full/10.1073/pnas.37.5.251 |автор=Linus Pauling, Robert B. Corey |заглавие=The Pleated Sheet, A New Layer Configuration of Polypeptide Chains |год=1951-05 |язык=en |издание=Proceedings of the National Academy of Sciences |том=37 |выпуск=5 |страницы=251–256 |issn=0027-8424, 1091-6490 |doi=10.1073/pnas.37.5.251}}</ref>, в работе, которая теперь сравнивается по значимости<ref name="Eisenberg" /> с публикацией [[Крик, Фрэнсис|Фрэнсиса Крика]] и [[Уотсон, Джеймс|Джеймса Д. Уотсона]] о двойной спирали [[ДНК]]<ref>{{Cite journal |author=Watson |first=James D. |year=1953 |title=Molecular Structure of Nucleic Acids: A Structure for Deoxyribose Nucleic Acid |journal=[[Nature]] |volume=171 |issue=4356 |pages=737–738 |doi=10.1038/171737a0 |pmid=13054692 |bibcode=1953Natur.171..737W}}</ref>. Полинг очень критически относился к спиральным структурам, предложенным Брэггом, Кендрю и Перуцем, и заявлял, что все они неправдоподобны<ref name="Eisenberg" /><ref name="Pauling-alpha" />.{{Цитата|Статья Полинга и Кори поразила меня словно громом. В отличие от спиралей Кендрю и моей, их спирали были свободны от деформации; все амидные группы были плоскими, и каждая карбонильная группа образовывала идеальную водородную связь с каждым четвертым аминокислотным остатком, находящимся далее по цепочке. Строение выглядело совершенно правильно. Как я мог это пропустить?|— [[Макс Перуц]], 1998г<ref name="Eisenberg" />.}}
Позже в тот же день Перуцу пришла в голову идея провести эксперимент, чтобы подтвердить модель Полинга, и он бросился в лабораторию, чтобы осуществить её. В течение нескольких часов у него были доказательства, подтверждающие альфа-спираль, которую он первым делом показал Брэггу в понедельник<ref name="Eisenberg" />. Подтверждение Перуцем структуры альфа-спирали было опубликовано в журнале ''[[Nature]]'' вскоре после этого<ref>{{Статья |ссылка=http://www.nature.com/articles/1671053a0 |автор=M. F. Perutz |заглавие=New X-Ray Evidence on the Configuration of Polypeptide Chains: Polypeptide Chains in Poly-γ-benzyl-L-glutamate, Keratin and Hæmoglobin |год=1951-06 |язык=en |издание=Nature |том=167 |выпуск=4261 |страницы=1053–1054 |issn=0028-0836, 1476-4687 |doi=10.1038/1671053a0 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20210813070608/https://www.nature.com/articles/1671053a0 |archivedate=2021-08-13}}</ref>. Принципы, применённые в статье 1950 года к теоретическим полипептидным структурам, относящимся к спирали 3<sub>10</sub>, включали:<ref name="Perutz1950" />

* Цепи удерживаются вместе за счёт [[Водородная связь|водородной связи]] между атомами водорода и кислорода различных соседних [[Амиды|амидных]] (пептидных) звеньев, образующихся при [[Конденсация (химия)|конденсации]] [[Аминокислоты|аминокислот]] с образованием полипептидной цепи. Они образуют спиральные конструкции, которые невозможно распутать без разрыва водородных связей.
* Те структуры, в которых все доступные группы NH и CO связаны водородными связями, по своей природе более вероятны, потому что их [[Энергия Гиббса|свободная энергия]] предположительно ниже.

Структура спирали 3<sub>10</sub> была в конечном итоге подтверждена Кендрю в его структуре [[миоглобин]]а 1958 года<ref name="myoglobin">{{Статья |ссылка=https://www.nature.com/articles/181662a0 |автор=J. C. Kendrew, G. Bodo, H. M. Dintzis, R. G. Parrish, H. Wyckoff |заглавие=A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-Ray Analysis |год=1958-03-08 |язык=en |издание=Nature |том=181 |выпуск=4610 |страницы=662–666 |issn=0028-0836, 1476-4687 |doi=10.1038/181662a0 |archivedate=2022-09-04 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20220904051023/https://www.nature.com/articles/181662a0 }}</ref>, а также была повторно обнаружена в 1960 году, когда Перуц определил структуру [[гемоглобин]]а<ref>{{Статья |ссылка=https://www.nature.com/articles/185416a0 |автор=M. F. Perutz, M. G. Rossmann, Ann F. Cullis, Hilary Muirhead, Georg Will |заглавие=Structure of Hæmoglobin: A Three-Dimensional Fourier Synthesis at 5.5-Å. Resolution, Obtained by X-Ray Analysis |год=1960-02 |язык=en |издание=Nature |том=185 |выпуск=4711 |страницы=416–422 |issn=0028-0836, 1476-4687 |doi=10.1038/185416a0 |archivedate=2022-09-02 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20220902002519/https://www.nature.com/articles/185416a0 }}</ref><ref>{{Статья |ссылка=https://www.scientificamerican.com/article/the-hemoglobin-molecule |автор=M. F. Perutz |заглавие=The Hemoglobin Molecule |год=1964-11 |издание=Scientific American |том=211 |выпуск=5 |страницы=64–76 |issn=0036-8733 |doi=10.1038/scientificamerican1164-64}}</ref><ref>{{Книга |ссылка=https://www.worldcat.org/oclc/37331632 |заглавие=Science is not a quiet life : unravelling the atomic mechanism of haemoglobin |год=1997 |место=London [England] |издательство=Imperial College Press |страниц=xxi, 636 pages |isbn=981-02-2774-4, 978-981-02-2774-6, 981-02-3057-5, 978-981-02-3057-9}}</ref> и уточнена в последующих трудах над его деоксигенированной<ref>{{Статья |ссылка=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0022283667800822 |автор=Hilary Muirhead, Joyce M. Cox, L. Mazzarella, M.F. Perutz |заглавие=Structure and function of haemoglobin |год=1967-08 |язык=en |издание=Journal of Molecular Biology |том=28 |выпуск=1 |страницы=117–150 |doi=10.1016/S0022-2836(67)80082-2 |archivedate=2020-09-17 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20200917040532/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0022283667800822 }}</ref><ref>{{Статья |ссылка=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0022283668902945 |автор=W. Bolton, Joyce M. Cox, M.F. Perutz |заглавие=Structure and function of haemoglobin |год=1968-04 |язык=en |издание=Journal of Molecular Biology |том=33 |выпуск=1 |страницы=283–297 |doi=10.1016/0022-2836(68)90294-5 |archivedate=2022-05-03 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20220503200117/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0022283668902945 }}</ref> и оксигенированной формами<ref name="автоссылка1">{{Статья |ссылка=https://www.nature.com/articles/219131a0 |автор=M. F. Perutz, H. Muirhead, J. M. Cox, L. C. G. Goaman |заглавие=Three-dimensional Fourier Synthesis of Horse Oxyhaemoglobin at 2.8 Å Resolution: The Atomic Model |год=1968-07 |язык=en |издание=Nature |том=219 |выпуск=5150 |страницы=131–139 |issn=0028-0836, 1476-4687 |doi=10.1038/219131a0 |archivedate=2022-09-03 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20220903101252/https://www.nature.com/articles/219131a0 }}</ref><ref name="автоссылка1" />.

В настоящее время известно, что спираль является 3<sub>10</sub> четвёртым наиболее часто наблюдаемым типом после [[Альфа-спираль|α-спиралей]], [[Бета-лист|β-листов]] и {{Не переведено 5|Бета-поворот|β-поворотов|4=Beta turn}}<ref name=":0" />. Это почти всегда короткие участки, почти 96 % которых содержат четыре или меньше аминокислотных остатков<ref name="Zorko">{{Книга |ссылка=https://www.worldcat.org/oclc/899155974 |автор=Ulo Langel |заглавие=Introduction to Peptides and Proteins. |год=2009 |место=Hoboken |издательство=Taylor and Francis |страниц=1 online resource (440 pages) |isbn=978-1-4398-8204-7, 1-4398-8204-5}}</ref> {{Rp|44}}, появляющиеся в таких местах, как «углы», где α-спирали меняют своё направление, например, в структуре миоглобина<ref name="myoglobin" />. Более длинные участки, в диапазоне от семи до одиннадцати остатков, наблюдались в сегменте сенсора [[Калиевый канал с регулируемым напряжением|напряжения потенциал-управляемых калиевых каналов]] в [[Трансмембранный домен|трансмембранном домене]] некоторых спиральных белков<ref>{{Статья |ссылка=https://rupress.org/jgp/article/136/6/585/42884/310-helices-in-channels-and-other-membrane |автор=Ricardo Simão Vieira-Pires, João Henrique Morais-Cabral |заглавие=310 helices in channels and other membrane proteins |год=2010-12-01 |язык=en |издание=Journal of General Physiology |том=136 |выпуск=6 |страницы=585–592 |issn=1540-7748, 0022-1295 |doi=10.1085/jgp.201010508 |archivedate=2022-09-03 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20220903101248/https://rupress.org/jgp/article/136/6/585/42884/310-helices-in-channels-and-other-membrane }}</ref>.

== Структура ==
[[Файл:Protein_backbone_PhiPsiOmega_drawing.svg|мини|Основные двугранные углы [[Пептидная связь|пептидной связи]] φ, ψ и ω. В показанной конфигурации все три угла равны 180°.]]
Аминокислоты в спирали 3<sub>10</sub> расположены в форме правозакрученной [[Винтовая линия|спиральной]] структуры. Каждая аминокислота соответствует повороту спирали на 120° (то есть спираль имеет три остатка на виток), сдвигу на 2,0 [[Ангстрем|Å]] вдоль оси спирали, и имеет 10 атомов в кольце, образованном водородной связью<ref name="Zorko" />{{Rp|44-45}}. Наиболее важно то, что [[Амины|группа NH]] аминокислоты образует [[Водородная связь|водородную связь]] с группой [[Карбонильная группа|C=O]] аминокислоты ''тремя'' остатками ранее; эта повторяющаяся i + 3 → ''i'' водородная связь '''определяет''' 3<sub>10</sub>-спираль. Подобные структуры построения встречаются у [[Альфа-спираль|α-спирали]] (''i'' + 4 → ''i'' водородная связь) и [[Пи-спираль|Пи-спирали]] (''i'' + 5 → ''i'' водородная связь)<ref name=":0" /><ref name="Zorko" /> {{Rp|44–45}}.

Аминокислотные остатки в длинных 3<sub>10</sub>-спиралях принимают [[Карта Рамачандрана|(''φ'', ''ψ'')]] [[Двугранный угол|двугранные углы]] около (−49°, −26°). Многие 3<sub>10</sub>-спирали в белках короткие, поэтому отклоняются от этих значений. В более общем смысле, остатки в длинных 3<sub>10</sub>-спиралях образуют двугранные углы, так что ''двугранный угол ψ'' одного остатка и двугранный угол ''φ'' ''следующего'' остатка в сумме составляют примерно −75°. Для сравнения, сумма двугранных углов для α-спирали составляет примерно −105°, а для π-спирали — примерно −125°<ref name="Zorko" />{{Rp|44–45}} .

Общая формула для угла поворота ''Ω'' на остаток любой полипептидной спирали с ''транс-''изомерами даётся уравнением:<ref name="Zorko" /> {{Rp|40}}

: <math>3 \cos \Omega = 1 - 4 \cos^{2} \left(\frac{\varphi + \psi}{2} \right)</math>

и поскольку для идеальной 3<sub>10</sub>-спирали ''Ω'' = 120°, отсюда следует, что ''φ'' и ''ψ'' должны быть связаны соотношением:

: <math>\cos \left(\frac{\varphi + \psi}{2} \right) = \frac{\sqrt{10}}{4},</math>

в соответствии с наблюдаемым значением ''φ'' + ''ψ'' около −75°<ref name="Zorko" /> {{Rp|44}}.

Значение двугранных углов в 3<sub>10</sub>-спирали относительно углов α-спирали можно объяснить короткой длиной этой спирали — от 3 до 5 остатков в длину по сравнению 10-12 остатками у α-спирали. 3<sub>10</sub>-спирали часто возникают в переходных участках молекул, что определяет их небольшой размер, и приводит к отклонениям в распределении углов кручения их основной цепи и, следовательно, к неравномерностям. Их сети водородных связей искажены по сравнению с α-спиралями, что способствует их нестабильности, хотя частое появление спирали 3<sub>10</sub> в природных белках демонстрирует их важность в переходных структурах<ref name=":0" /><ref name=":0" />.

== Стабильность ==
Благодаря исследованиям, проведённым Мэри Карпен, Питером Де Хасетом и Кеннетом Нитом<ref name="Karpen" />, были выявлены факторы стабильности в 3<sub>10</sub>-спиралях. Спирали наиболее заметно стабилизируются остатком [[аспартат]]а на неполярном ''N-'' конце, который взаимодействует с амидной группой на спиральном ''N-'' конце. Это электростатическое взаимодействие стабилизирует пептидные диполи в параллельной ориентации. Подобно непрерывным спиральным водородным связям, которые стабилизируют α-спирали, высокие уровни аспартата столь же важны для сохранности 3<sub>10</sub>-спиралей. Высокая частота встречаемости аспартата как в 3<sub>10</sub>-спирали, так и в α-спиралях указывает на его влияние в инициации и распространении спирали, но в то же время предполагает, что он способствует стабилизации 3<sub>10</sub>-спирали, ингибируя распространение α-спиралей<ref name="Karpen">{{Статья |ссылка=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pro.5560011013 |автор=Mary E. Karpen, Pieter L. De Haseth, Kenneth E. Neet |заглавие=Differences in the amino acid distributions of 3 10 -helices and α -helices |год=1992-10 |язык=en |издание=Protein Science |том=1 |выпуск=10 |страницы=1333–1342 |doi=10.1002/pro.5560011013 |archivedate=2022-09-03 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20220903101247/https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pro.5560011013 }}</ref>.

== См. также ==
* [[Альфа-спираль]]
* [[Пи-спираль]]
* {{Не переведено 5|Бета-поворот|β-поворот|4=Beta turn}}

== Примечания ==
{{примечания}}
{{DISPLAYTITLE:3<sub>10</sub>-спираль}}
{{Вторичная структура белка}}
{{Добротная статья|Молекулярная биология}}

[[Категория:Белковые структурные мотивы]]